Tipuri de imunoglobuline. Clase și tipuri de imunoglobuline. Imunitatea și imunoglobulinele la copii

Pe baza structurii lor, proprietăților antigenice și imunobiologice, imunoglobulinele sunt împărțite în cinci clase: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Clasa de imunoglobuline G. Izotipul G constituie cea mai mare parte a Ig din serul sanguin. Reprezintă 70-80% din toate Ig serice, cu 50% conținute în lichidul tisular. Conținutul mediu de IgG din serul sanguin al unui adult sănătos este de 12 g/l. Timpul de înjumătățire al IgG este de 21 de zile.

IgG este un monomer, are 2 centri de legare a antigenului (poate lega simultan 2 molecule de antigen, prin urmare, valența sa este de 2), greutate moleculară aproximativ 160 kDa și o constantă de sedimentare de 7S. Există subtipuri Gl, G2, G3 și G4. Sintetizată de limfocitele B mature și plasmocite. Este bine detectat în serul sanguin la vârful răspunsului imun primar și secundar.

Are afinitate mare. IgGl și IgG3 leagă complementul, G3 fiind mai activ decât Gl. IgG4, ca și IgE, are citofilitate (tropism sau afinitate pentru mastocite și bazofile) și este implicată în dezvoltarea reactie alergica Tipul I În reacțiile de imunodiagnostic, IgG se poate manifesta ca un anticorp incomplet.

Trece cu ușurință prin bariera placentară și oferă imunitate umorală nou-născutului în primele 3-4 luni de viață. De asemenea, este capabil să fie secretat în secrețiile membranelor mucoase, inclusiv în lapte prin difuzie.

IgG asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului, declanșează citoliza mediată de complement și citotoxicitatea mediată celulară dependentă de anticorpi.

Clasa de imunoglobuline M. Cea mai mare moleculă dintre toate Ig. Acesta este un pentamer care are 10 centri de legare a antigenului, adică valența sa este de 10. Greutatea sa moleculară este de aproximativ 900 kDa, constanta de sedimentare este 19S. Există subtipurile Ml și M2. Lanțurile grele ale moleculei IgM, spre deosebire de alte izotipuri, sunt construite din 5 domenii. Timpul de înjumătățire al IgM este de 5 zile.

Reprezintă aproximativ 5-10% din toate Ig-urile serice. Conținutul mediu de IgM din serul sanguin al unui adult sănătos este de aproximativ 1 g/l. Acest nivel la om este atins până la vârsta de 2-4 ani.

IgM este filogenetic cea mai veche imunoglobulina. Sintetizată de precursori și limfocitele B mature. Se formează la începutul răspunsului imun primar și este, de asemenea, primul care este sintetizat în corpul unui nou-născut - este determinat deja în a 20-a săptămână de dezvoltare intrauterină.

Are aviditate mare și este cel mai eficient activator al complementului prin calea clasică. Participă la formarea imunității umorale serice și secretoare. Fiind o moleculă de polimer care conține un lanț J, poate forma o formă secretorie și poate fi secretată în secreții mucoase, inclusiv în lapte. Majoritatea anticorpilor normali și izoaglutininelor sunt IgM.

Nu trece prin placenta. Detectarea anticorpilor specifici ai izotipului M în serul sanguin al unui nou-născut indică o infecție intrauterină anterioară sau un defect placentar.

IgM asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului, declanșează citoliza mediată de complement și citotoxicitatea mediată celulară dependentă de anticorpi.

Clasa de imunoglobuline A. Există sub forme serice și secretoare. Aproximativ 60% din toate IgA sunt conținute în secrețiile mucoase.

IgA serică: Reprezintă aproximativ 10-15% din toate Ig-urile serice. Serul de sânge al unui adult sănătos conține aproximativ 2,5 g/l IgA, maximul fiind atins până la vârsta de 10 ani. Timpul de înjumătățire al IgA este de 6 zile.

IgA este un monomer, are 2 centri de legare la antigen (adică 2-valent), o greutate moleculară de aproximativ 170 kDa și o constantă de sedimentare de 7S. Există subtipuri A1 și A2. Sintetizată de limfocitele B mature și plasmocite. Este bine detectat în serul sanguin la vârful răspunsului imun primar și secundar.

Are afinitate mare. Poate fi un anticorp incomplet. Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară.

IgA asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului și declanșează citotoxicitatea mediată celular dependentă de anticorpi.

IgA secretorie: Spre deosebire de ser, sIgA secretorie există sub formă polimerică sub formă de di- sau trimer (4- sau 6-valent) și conține peptide J și S. Masa moleculară 350 kDa și mai mare, constantă de sedimentare 13S și mai mare.

Este sintetizat de limfocitele B mature și descendenții acestora - celulele plasmatice de specializarea corespunzătoare numai în interiorul mucoaselor și este secretat în secrețiile acestora. Volumul de producție poate ajunge la 5 g pe zi. Pool-ul slgA este considerat cel mai numeros din organism - cantitatea sa depășește conținutul total de IgM și IgG. Nu este detectat în serul de sânge.

Forma secretorie a IgA este principalul factor în imunitatea umorală locală specifică a membranelor mucoase. tract gastrointestinal, sistemul genito-urinar si tractului respirator. Datorită lanțului S, este rezistent la proteaze. slgA nu activează complementul, dar se leagă eficient de antigeni și îi neutralizează. Previne aderarea microbilor pe celulele epiteliale și generalizarea infecției în mucoasele.

Clasa de imunoglobuline E. Numit și reagin. Conținutul în ser sanguin este extrem de scăzut - aproximativ 0,00025 g/l. Detectarea necesită utilizarea unor metode speciale de diagnosticare extrem de sensibile. Greutate moleculară - aproximativ 190 kDa, constantă de sedimentare - aproximativ 8S, monomer. Reprezintă aproximativ 0,002% din toate Ig-urile circulante. Acest nivel este atins la vârsta de 10-15 ani.

Este sintetizat de limfocitele B mature și celulele plasmatice în principal în țesutul limfoid al arborelui bronhopulmonar și tractul gastrointestinal.

Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară. Are o citofilie pronunțată - tropism pentru mastocite și bazofile. Participă la dezvoltarea reacției de hipersensibilitate de tip imediat - tip I.

Clasa de imunoglobuline D. Nu există prea multe informații despre Ig din acest izotip. Conținut aproape complet în serul sanguin la o concentrație de aproximativ 0,03 g/l (aproximativ 0,2% din numărul total Ig circulante). IgD are o greutate moleculară de 160 kDa și o constantă de sedimentare de 7S, monomer.

Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară. Este un receptor pentru precursorii limfocitelor B.

Imunoglobulinele, în funcție de caracteristicile structurale ale regiunilor constante ale lanțurilor grele, sunt împărțite în 5 clase principale: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Fiecare clasă de imunoglobuline este caracterizată de anumite proprietăți și funcții. Imunoglobulina G(greutate moleculară 160.000) reprezintă aproximativ 80% din toate imunoglobulinele umane și animale. Este conținut nu numai în patul intravascular, ci pătrunde ușor din spațiile extravasculare, unde îndeplinește cea mai importantă funcție de protecție, datorită activității de neutralizare a toxinelor, neutralizante a virusurilor, opsonizante și bactericide a anticorpilor asociate cu acesta.

IgG este deosebit de importantă la copii în primele săptămâni de viață, când anticorpii din această clasă sunt principalii factori de protecție. În acest moment, capacitatea IgG de a trece prin membranele celulare asigură pătrunderea anticorpilor IgG materni prin bariera placentară, iar în timpul alăptării, pătrunderea anticorpilor IgG din lapte prin mucoasa intestinală a nou-născutului.

Imunoglobulina A(greutate moleculară 170.000) - reprezintă aproximativ 16% din imunoglobulinele serice și apare ca monomer (80%), dimer (9S), tri-mer (1 IS) și polimeri mai mari.

IgA seric la om reprezintă mai puțin de 50% din totalul de IgA. Pe lângă serul de sânge, acesta este conținut în secrețiile tractului intestinal și respirator, lichid lacrimal și lapte. Anticorpii din această clasă protejează membranele mucoase de diferite microorganisme patogene, alergeni și autoantigeni.

S-a stabilit că IgA funcționează în principal pe suprafața membranelor mucoase, care sunt în mod constant în contact cu o varietate de antigene. Această proprietate a anticorpilor IgA inhibă dezvoltarea cronică locală procese inflamatorii. Prin legarea de antigeni, anticorpii IgA întârzie aderența lor la suprafața celulelor epiteliale și împiedică pătrunderea lor în mediul intern al organismului. Spre deosebire de anticorpii IgG și IgM, anticorpii IgA nu sunt capabili să activeze complementul prin calea clasică și nu provoacă eliberarea de mediatori inflamatori atunci când reacţionează cu hipertensiunea arterială.

Imunoglobulina M(greutate moleculară 950.000) constituie 5-10% din cantitatea totală de imunoglobuline, iar concentrația sa în ser se apropie de 1 g/l.

Până în prezent, au fost identificate 2 subclase de IgM, dintre care trei sferturi sunt prezente în patul vascular. Fiind pentavalentă, IgM reacționează în primul rând cu antigenele insolubile (aglutinare). În acest caz, activarea complementului contribuie la manifestarea efectelor citotoxice.

Anticorpii IgM includ, de exemplu, izohemaglutininele, factorul reumatoid clasic, anticorpii detectați în reacția Wassermann, majoritatea anticorpilor naturali, în special împotriva bacteriilor gram-negative.

IgM se mai numește și macroglobulină, deoarece este un polimer și constă din cinci subunități cu patru lanțuri (Fig. 2).

Anticorpii IgM apar în prima etapă a răspunsului imun și se găsesc în principal în patul vascular. Prin urmare, au un rol protector important în bacteriemie, pe primele etape diverse procese infecțioase.

Imunoglobulina D(greutate moleculară 160.000) constituie doar 0,2% din imunoglobulinele serice. IgD a fost detectată ca paraproteină la un pacient cu mielom. Funcția principală, evident, este aceea că la un anumit stadiu IgD acționează ca receptorul antigen al limfocitelor B. În timpul sarcinii și atunci când luați oral contraceptie concentrația de IgD în serul sanguin se poate dubla aproape. De asemenea, s-a stabilit că anticorpii împotriva penicilinei și anticorpii anti-insulină la pacienți pot fi asociați cu IgD diabetul zaharat, alți autoanticorpi.

Imunoglobulina E(greutate moleculară 190.000) este prezentă în ser la cea mai mică concentrație (0,00002-0,0002 g/l). Cu toate acestea, IgE are activitate biologică ridicată, citofilitate, adică capacitatea de a se atașa de celule (mastocite și bazofile), ceea ce duce la degranularea acestora, eliberarea de amine iazoactive, care sunt responsabile de manifestarea astmului bronșic, febra fânului. si altii. boli alergice. Nivelurile de IgE cresc semnificativ în timpul unor infecții, în special infestări helmintice. În prezent, există două tipuri de IgE (generale și specifice).

IgE include anticorpi de tip reagină. IgE nu traversează placenta, nu fixează complementul și nu tolerează anafilaxia pasivă.

Orez. 11. Structura moleculei IgM

Imunoglobulinele în funcție de structura lor, proprietățile antigenice și imunobiologice sunt împărțite în cinci clase: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Clasa de imunoglobuline G. Izotipul G constituie cea mai mare parte a Ig din serul sanguin. Reprezintă 70-80% din toate Ig serice, cu 50% conținute în lichidul tisular. Conținutul mediu de IgG din serul sanguin al unui adult sănătos este de 12 g/l. Timpul de înjumătățire al IgG este de 21 de zile.

IgG este un monomer, are 2 centri de legare a antigenului (poate lega simultan 2 molecule de antigen, prin urmare, valența sa este de 2), o greutate moleculară de aproximativ 160 kDa și o constantă de sedimentare de 7S. Există subtipuri Gl, G2, G3 și G4. Sintetizată de limfocitele B mature și plasmocite. Este bine detectat în serul sanguin la vârful răspunsului imun primar și secundar.

Are afinitate mare. IgGl și IgG3 leagă complementul, G3 fiind mai activ decât Gl. IgG4, ca și IgE, are citofilitate (tropism, sau afinitate, pentru mastocite și bazofile) și este implicată în dezvoltarea reacției alergice de tip I. În reacțiile de imunodiagnostic, IgG se poate manifesta ca un anticorp incomplet.

IgG asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului, declanșează citoliza mediată de complement și citotoxicitatea mediată celulară dependentă de anticorpi.

Clasa de imunoglobuline M. Cea mai mare moleculă dintre toate Ig-urile. Acesta este un pentamer care are 10 centri de legare a antigenului, adică valența sa este de 10. Greutatea sa moleculară este de aproximativ 900 kDa, constanta de sedimentare este 19S. Există subtipurile Ml și M2. Lanțurile grele ale moleculei IgM, spre deosebire de alte izotipuri, sunt construite din 5 domenii. Timpul de înjumătățire al IgM este de 5 zile.

Reprezintă aproximativ 5-10% din toate Ig-urile serice. Conținutul mediu de IgM în serul sanguin al unui adult sănătos este de aproximativ 1 g/l. Acest nivel la om este atins până la vârsta de 2-4 ani.

Nu trece prin placenta. Detectarea anticorpilor specifici ai izotipului M în serul sanguin al unui nou-născut indică o infecție intrauterină anterioară sau un defect placentar.

IgM asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului, declanșează citoliza mediată de complement și citotoxicitatea mediată celulară dependentă de anticorpi.

Imunoglobulina de clasa A Există în forme serice și secretoare. Aproximativ 60% din toate IgA sunt conținute în secrețiile mucoase.

IgA serică: reprezintă aproximativ 10-15% din toate Ig serice. Serul de sânge al unui adult sănătos conține aproximativ 2,5 g/l IgA, maximul fiind atins până la vârsta de 10 ani. Timpul de înjumătățire al IgA este de 6 zile.

Are afinitate mare. Poate fi un anticorp incomplet. Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară.

IgA asigură neutralizarea, opsonizarea și marcarea antigenului și declanșează citotoxicitatea mediată celular dependentă de anticorpi.

IgA secretorie: Spre deosebire de ser, sIgA secretorie există sub formă polimerică ca di- sau trimer (4- sau 6-valent) și conține peptide J și S. Masa moleculară 350 kDa și mai mare, constantă de sedimentare 13S și mai mare.

Forma secretorie a IgA este factorul principal în imunitatea locală umorală specifică a mucoaselor tractului gastrointestinal, sistemului genito-urinar și tractului respirator. Datorită lanțului S, este rezistent la proteaze. slgA nu activează complementul, dar se leagă eficient de antigeni și îi neutralizează. Previne aderarea microbilor pe celulele epiteliale și generalizarea infecției în mucoasele.

Imunoglobuline clasa E. Denumită și reagină. Conținutul în ser sanguin este extrem de scăzut - aproximativ 0,00025 g/l. Detectarea necesită utilizarea unor metode speciale de diagnosticare extrem de sensibile. Greutatea moleculară este de aproximativ 190 kDa, constanta de sedimentare este de aproximativ 8S, monomer. Reprezintă aproximativ 0,002% din toate Ig-urile circulante. Acest nivel este atins la vârsta de 10-15 ani.

Este sintetizat de limfocitele B mature și celulele plasmatice în principal în țesutul limfoid al arborelui bronhopulmonar și tractul gastrointestinal.

Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară. Are o citofilie pronunțată - tropism pentru mastocite și bazofile. Reacția de tip I este implicată în dezvoltarea hipersensibilității imediate.

Clasa de imunoglobuline D. Nu există prea multe informații despre Ig din acest izotip. Conținut aproape complet în serul sanguin la o concentrație de aproximativ 0,03 g/l (aproximativ 0,2% din totalul Ig circulant). IgD are o greutate moleculară de 160 kDa și o constantă de sedimentare de 7S, monomer.

Nu leagă complementul. Nu trece prin bariera placentară. Este un receptor pentru precursorii limfocitelor B. Nr. 61 Antigeni: definiție, proprietăți de bază. Antigenele celulelor bacteriene.

Un antigen este un biopolimer de natură organică, străin genetic unui macroorganism, care, atunci când intră în acesta din urmă, este recunoscut de sistemul său imunitar și provoacă reacții imune care vizează eliminarea acestuia.

Antigenii au o serie de proprietăți caracteristice: antigenicitate, specificitate și imunogenitate.

Antigenicitate. Antigenicitatea se referă la capacitatea potențială a unei molecule de antigen de a activa componente sistem imunitarși interacționează în mod specific cu factorii imuni (anticorpi, clona limfocitelor efectoare). Cu alte cuvinte, antigenul trebuie să acționeze ca un iritant specific în raport cu celulele imunocompetente. În acest caz, interacțiunea componentei sistemului imunitar nu are loc cu întreaga moleculă în același timp, ci doar cu secțiunea sa mică, numită „determinant antigenic” sau „epitop”.

Strainitatea este o condiție prealabilă pentru implementarea antigenității. Conform acestui criteriu, sistemul imunitar dobândit diferențiază obiectele potențial periculoase ale lumii biologice sintetizate dintr-o matrice genetică străină. Conceptul de „străinătate” este relativ, deoarece celulele imunocompetente nu sunt capabile să analizeze direct străine cod genetic. Ei percep doar informații indirecte, care, ca într-o oglindă, se reflectă în structura moleculară a substanței.

Imunogenitatea este capacitatea potențială a unui antigen de a provoca o reacție de protecție specifică față de el însuși în macroorganism. Gradul de imunogenitate depinde de o serie de factori, care pot fi combinați în trei grupe: 1. Caracteristicile moleculare ale antigenului; 2. Clearance-ul antigenului în organism; 3. Reactivitatea macroorganismului.

Primul grup de factori include natura, compoziție chimică, greutate moleculară, structură și câteva alte caracteristici.

Imunogenitatea depinde în mare măsură de natura antigenului. De asemenea, este importantă izomeria optică a aminoacizilor care alcătuiesc molecula proteică. Mare importanță are dimensiunea și greutatea moleculară a antigenului. Gradul de imunogenitate este influențat și de structura spațială a antigenului. Stabilitatea sterică a moleculei de antigen s-a dovedit a fi, de asemenea, semnificativă. O altă condiție importantă pentru imunogenitate este solubilitatea antigenului.

Al doilea grup de factori este asociat cu dinamica intrării antigenului în organism și cu eliminarea acestuia. Astfel, dependența imunogenității unui antigen de metoda de administrare a acestuia este bine cunoscută. Răspunsul imun este influențat de cantitatea de antigen primit: cu cât este mai mult, cu atât este mai pronunțat răspunsul imun.

Al treilea grup combină factori care determină dependența imunogenității de starea macroorganismului. În acest sens, factorii ereditari vin în prim-plan.

Specificitatea este capacitatea unui antigen de a induce un răspuns imun la un epitop strict definit. Această proprietate se datorează particularităților formării răspunsului imun - este necesară complementaritatea aparatului receptor al celulelor imunocompetente cu un determinant antigenic specific. Prin urmare, specificitatea unui antigen este determinată în mare măsură de proprietățile epitopilor săi constituenți. Cu toate acestea, ar trebui să se ia în considerare limitele arbitrare ale epitopilor, diversitatea lor structurală și eterogenitatea clonelor cu specificitate limfocitelor reactive la antigen. Ca urmare, organismul răspunde întotdeauna la stimularea antigenică cu un răspuns imunitar policlonal.

Antigenele celulelor bacteriene. În structura unei celule bacteriene, se disting antigene flagelare, somatice, capsulare și alte câteva. Flagelari, sau antigenele H, sunt localizați în aparatul locomotor al bacteriilor - flagelii acestora. Sunt epitopi ai flagelinei proteinei contractile. Când este încălzită, flagelina se denaturează și antigenul H își pierde specificitatea. Fenolul nu are efect asupra acestui antigen.

Somatic, sau antigenul O, este asociat cu peretele celular al bacteriilor. Se bazează pe LPS. O-antigenul prezintă proprietăți termostabile; nu este distrus prin fierbere prelungită. Cu toate acestea, antigenul somatic este susceptibil la acțiunea aldehidelor (de exemplu, formaldehida) și a alcoolilor, care îi perturbă structura.

Capsula, sau antigenele K, sunt situate pe suprafața peretelui celular. Se găsește în bacteriile care formează capsule. De regulă, antigenele K constau din polizaharide acide (acizi uronici). În același timp, în bacilul antraxului, acest antigen este construit din lanțuri polipeptidice. Pe baza sensibilității lor la căldură, există trei tipuri de antigen K: A, B și L. Cea mai mare stabilitate termică este caracteristică tipului A nu se denaturează nici măcar cu fierbere prelungită; Tipul B poate rezista la încălzirea pe termen scurt (aproximativ 1 oră) până la 60 "C. Tipul L este distrus rapid la această temperatură. Prin urmare, îndepărtarea parțială a antigenului K este posibilă prin fierberea prelungită a culturii bacteriene.

Pe suprafața agentului patogen febră tifoidăși alte enterobacterii care sunt foarte virulente, poate fi detectată o versiune specială a antigenului capsular. Se numește antigen de virulență sau antigen Vi. Detectarea acestui antigen sau a anticorpilor specifici acestuia este de mare importanță diagnostică.

Toxine proteice bacteriene, enzime și câteva alte proteine care sunt secretate de bacterii în mediu inconjurator(de exemplu, tuberculina). Atunci când interacționează cu anticorpi specifici, toxinele, enzimele și alte molecule active biologic de origine bacteriană își pierd activitatea. Tetanusul, difteria și toxinele botulinice se numără printre antigenele puternice cu drepturi depline, așa că sunt folosite pentru a obține toxoizi pentru vaccinarea umană.

Compoziția antigenică a unor bacterii conține un grup de antigeni cu imunogenitate foarte exprimată, a căror activitate biologică joacă un rol cheie în formarea patogenității agentului patogen.

Legarea unor astfel de antigene de către anticorpi specifici inactivează aproape complet proprietățile virulente ale microorganismului și oferă imunitate la acesta. Antigenele descrise se numesc protectoare. Pentru prima dată, un antigen protector a fost descoperit în scurgerea purulentă a unui carbuncul cauzată de bacilul antraxului. Această substanță este o subunitate a unei toxine proteice, care este responsabilă de activarea altor subunități, de fapt virulente - așa-numiții factori edematoși și letali.

Antigene

Antigene– substanțe de diverse origini care poartă semne de străinătate genetică și provoacă dezvoltarea reacțiilor imune (umorale, celulare, inducerea memoriei imune).

Proprietățile antigenelor sunt determinate de un set de caracteristici:

1. Imunogenitate – capacitatea de a induce un răspuns imun.

2. Antigenicitate - capacitatea antigenilor de a reactiona selectiv cu anticorpii specifici acestuia sau receptorii de recunoastere a antigenului.

3. Specificitatea – caracteristici structurale distingerea unui antigen de altul.

Un fragment al moleculei de antigen are capacitatea de a induce dezvoltarea unui răspuns imun și de a determina specificitatea acestuia - determinant antigenic (epitop).

Epitop– situat în zona care se confruntă cu micromediul antigenului – aceasta este cea mai mică unitate recunoscută a antigenului. O moleculă de antigen poate avea mai mulți epitopi (antigeni multivalenți).

Clasificarea antigenelor.

1. Imunogeni sau antigeni completi – sunt capabile să declanșeze reacții imune și, ulterior, acționează ca ținte către care vor fi direcționate reacțiile imune. De exemplu, proteine.

2. Haptene sau antigene parțiale – au antigenicitate (interacționează cu anticorpii), dar nu sunt imunogeni (nu sunt capabili să declanșeze reacții imune), au o greutate moleculară mică și nu sunt recunoscuți de celulele imunocompetente. Ei pot deveni antigeni completi atunci când sunt legați de un purtător cu greutate moleculară mare care are propria sa imunogenitate. De exemplu - nichel, crom, polizaharide, lipide, acizi nucleici, metaboliți fungici, produse de descompunere a penicilinei.

3. Jumătate de haptene – substanțe anorganice (de exemplu, iod, crom), a căror adăugare la o moleculă proteică îi modifică proprietățile imunogene. Anticorpii rezultați sunt specifici pentru iod sau crom (determinanți de pe suprafața antigenului complet), dar nu și pentru proteina purtătoare.

Pe baza specificității interacțiunii cu anticorpii, se disting următoarele:

1. Antigeni de specie – determinanți antigenici prezenți la indivizii aceleiași specii. Tulpinile individuale pot conține antigene intraspecifice, care sunt împărțite în variante serologice - serovare .

2. Antigene de grup – determinanți antigenici care provoacă diferențe intraspecifice la indivizii aceleiași specii, ceea ce le permite să fie împărțite în serogrupuri.

3. Antigene hetorogene – determinanți antigenici comuni organismelor din diferite grupe taxonomice (de exemplu, sistemul Rh al eritrocitelor umane și antigenele eritrocitelor de macac rhesus).

4. Aloantigene (izoantigene) – antigene ale unui anumit individ care sunt imunogene în raport cu alți reprezentanți ai acestei specii.

Antigenele microorganismelor.

Pe baza locației lor în celula bacteriană, se disting:

1. O-Ar (somatic) - un complex termostabil lipopolizaharid-polipeptid, este o componentă a peretelui celular în bacteriile gram-negative, joacă rolul de endotoxină.

2. K-Ag (capsular) – în majoritatea cazurilor, de natură polizaharidă termostabilă. Thermolabile Vi-Ag (virulență Ag) a fost izolat din Salmonella.

3. N-Ag (flagelat) – o proteină termolabilă a naturii, formată din proteina flagelină.

Anticorpi

Anticorpi– molecule efectoare ale răspunsului imun umoral, proteine a căror sinteză este indusă de antigene, iar proprietatea lor principală este capacitatea de a interacționa specific cu antigenul.

Anticorpi (imunoglobuline)– molecule de glicoproteină, γ-globuline, produse de celulele plasmatice (celulele plasmatice sunt limfocite B activate și în curs de proliferare și diferențiere sub influența unui semnal declanșat de un antigen).

Molecula de imunoglobulina este formata din doua lanturi grele (H) si doua usoare (L) identice. Regiunile N-terminale ale lanțurilor L și H formează doi centri de legare a antigenului (paratopi). Fragmentul Fc interacționează cu receptorul său din membrana diferitelor tipuri de celule (macrofage, neutrofile, mastocite).

Clasificarea imunoglobulinelor.

IgM– se sintetizează la intrarea inițială a Ag în organism, dar se formează constant în raport cu unele bacterii Ag (de exemplu, flagelii). Prezența IgM la antigenele unui anumit agent patogen indică un proces infecțios acut. Ele opsonizează, aglutinează, precipită și lizează structura care conține Ag și activează complementul de-a lungul căii clasice.

IgG– clasa principală de anticorpi care protejează împotriva bacteriilor, virușilor și toxinelor. Înlocuiește sinteza IgM (în special o cantitate mare - în timpul unui răspuns imun secundar). Detectarea titrurilor mari de IgG la Ag ale unui anumit agent patogen - o stare de convalescență sau o anumită boală a fost suferită recent. Participa la reacțiile de citoliză imună, neutralizare și intensifică fagocitoza. Pătrunde prin placentă (formarea imunității pasive a nou-născuților.)

IgA– secretă ser și IgA secretoare (fixate pe suprafața epiteliului). Prezent în saliva, lichidul lacrimal și laptele matern. Întărește proprietățile protectoare ale membranelor mucoase ale tractului gastrointestinal, respirator, genital și tractului urinar. Ei participă la reacția de neutralizare și aglutinare a agenților patogeni și activează complementul de-a lungul căii clasice. Forma serică este un monomer divalent, forma secretorie este un dimer tetravalent.

IgD– rolul biologic nu a fost stabilit, ele se găsesc la suprafața limfocitelor B în curs de dezvoltare, în serul oamenilor sănătoși – la un titru foarte scăzut. Titrul crește în timpul sarcinii, astm bronsic, lupus eritematos sistemic.

Principalele tipuri de anticorpi:

1. Antitoxic – neutralizează sau floculează antigenele (toxine).

2. Aglutinant – bacterii agregate.

3. Precipitare – se formează un complex Ag-At cu Ag solubil numai în soluții sau geluri

4. Lizare – provoacă distrugerea celulelor țintă (de obicei interacționând cu complementul).

5. Agenți opsonizanți – interacționează cu structurile de suprafață ale celulelor microbiene sau ale celulelor infectate cu virus, facilitând absorbția acestora de către fagocite.

6. Agenți de neutralizare – inactivează antigenele (toxine, microorganisme), privându-i de posibilitatea de a prezenta proprietăți patogene.

La om, imunoglobulinele sunt localizate în secrețiile care sunt produse de membrana mucoasă, sau mai degrabă de glandele acesteia, în serul sanguin și lichidul interstițial. Datorită acestui fapt, este asigurată protecția completă a unei persoane împotriva bolilor, care se numește și imunitate umorală.

Răspunsul imun la această afecțiune este de două tipuri:

specific;
nespecifice.

Deoarece mulți oameni nu știu ce sunt imunoglobulinele, merită să ne amintim că acestea dau un răspuns specific organismului, deoarece găsesc în el și apoi distrug bacteriile străine. Corpul uman își produce propriile anticorpi care rezistă bacteriilor și virușilor dăunători. Cu toate acestea, ei vor lupta doar cu un agent patogen.

Ca urmare, în organism se formează imunitatea dobândită, care vine în două tipuri:

Activ. Poate apărea din cauza anticorpilor care apar în organism după o boală. Se formează și după priză vaccin preventiv atunci când bacteriile slăbite sau distruse, precum și toxinele lor modificate, sunt introduse în organism.
Pasiv. Această imunitate apare la un nou-născut care a primit-o de la mamă în uter sau în timpul alaptarea. Poate apărea și după vaccinarea împotriva unei anumite boli.

Imunitatea, care s-a format doar ca urmare a introducerii în organism a serului cu componente de imunoglobuline, este numită și artificială. În timp ce imunitatea pe care a primit-o copilul de la mamă se numește naturală.

După cum am menționat mai sus, imunoglobulina protejează pacientul de diferite boli, deoarece este înzestrată cu câteva proprietăți importante:

determină substanțe străine în celulele și organele umane (aceasta poate include microorganisme sau componente ale acestora);
formează o nouă imunitate prin legarea de un antigen;
distruge complexele imune emergente;
după ce suferă de boli, acest element rămâne în organism pentru totdeauna, ceea ce asigură că persoana nu o face reinfectare.

În plus, astfel de substanțe pot îndeplini și alte funcții. De exemplu, în corpul uman există anticorpi care neutralizează imunoglobulinele „extra” care au fost formate în exces. Acești anticorpi pot provoca respingerea transplantului de organe. De aceea, acei pacienți care au suferit o intervenție chirurgicală de transplant trebuie să ia constant medicamente, suprimând răspunsul imun.

Merită să știți că unele boli autoimune pot produce imunoglobuline defecte care atacă țesuturile organismului.

Oricine vrea să înțeleagă ce clase de imunoglobuline există ar trebui să știe că toate imunoglobulinele sunt împărțite în 5 clase - G, M, E, A și D, ale căror diferențe constau în structura și scopul lor funcțional:

Imunoglobulina G (IgG). Acest element poate fi atribuit clasei principale de imunoglobuline situate în serul sanguin. Există 4 subclase ale acestei substanțe, care pot funcționa separat una de cealaltă. Ce arată imunoglobulina? Această componentă informează despre disfuncționalitățile din organism, care pot fi diagnosticate cu ușurință cu ajutorul unui test de sânge. Producerea acestei componente are loc la câteva zile după apariția imunoglobulinei clasa M și apoi pentru o lungă perioadă de timp ramane in corpul uman, prevenind reinfectarea și distrugând elementele toxice nocive. Datorita dimensiunilor sale mici, aceasta imunoglobulina patrunde usor in membranele fetale situate in organism viitoare mamă, și protejează copilul de efectele nocive ale diferitelor infecții. Un indicator al normei acestei imunoglobuline G este conținutul său, care reprezintă 75% din cantitatea totală de anticorpi din organism.
Imunoglobulina M (IgM). Acest tip este primul apărător, care este produs imediat după lovirea lui bacterii periculoase. Spre deosebire de IgG, imunoglobulinele din clasa M sunt mai mari, astfel încât în corpul unei femei însărcinate nu vor putea pătrunde prin membrană până la făt - motiv pentru care pot fi detectate doar în sânge. Rata acestor anticorpi nu trebuie să depășească 10% din cantitatea lor totală.
Imunoglobulina E (IgE). Componentele acestei clase sunt destul de greu de găsit în sânge. Ele apar doar odată cu dezvoltarea alergiilor, care formează un „ajutor” pentru ca organismul să răspundă la efectele alergenului. Imunoglobulina este, de asemenea, capabilă să protejeze o persoană de anumite infecții. Dacă nivel normal IgE este crescută, aceasta va indica tendința pacientului la alergii și atopie.
Imunoglobulina A (IgA). Proprietatea principală a IgA este protecția membranei mucoase de efectele microbilor și substanțelor străine. Se găsește în secrețiile de lacrimi și saliva, precum și pe membrana mucoasă a sistemului genito-urinar și sistemul respirator. Concentrația de IgA nu ajunge la mai mult de 20%.
Imunoglobulina D (IgD). Funcțiile acestei substanțe nu sunt încă pe deplin înțelese. Acest element se găsește în sânge într-o cantitate minimă - doar 1%. IgD este utilizat în principal în compoziții medicinale vândute în farmacii.

Aceste clase de imunoglobuline ajută la determinarea prezenței patologiei în organism și prescriu tratamentul în timp util. De aceea, un test de sânge pentru determinarea anticorpilor este utilizat pentru a examina starea imunității pentru a evalua starea de sănătate a pacientului și severitatea bolii.

După cum sa menționat mai sus, principala imunoglobulina responsabilă de formarea alergiilor la un pacient este IgE. După ce organismul începe să intre în contact cu alergenul, histamina, serotonina și alte componente sunt eliberate, ceea ce provoacă suprimarea activă a inflamației care se dezvoltă în organism.

Cel mai mare număr de astfel de anticorpi este localizat pe membrana mucoasă situată în tractul gastrointestinal, tractului respiratorși pe piele. Norma de imunoglobuline în serul sanguin este scăzută - este în intervalul 30-240 mcg/l. În același timp, cele mai ridicate niveluri de anticorpi sunt observate la sfârșitul primăverii (mai), iar cele mai scăzute în decembrie.

IgE apare în sângele uman în cantități minime la 10-12 săptămâni în uter. Apoi, după naștere, cantitatea de substanță crește semnificativ și continuă să crească până la vârsta de 18 ani. La bătrânețe, acești indicatori încep, dimpotrivă, să scadă.

O scădere sau o creștere bruscă a concentrației de IgE indică unele boli umane, de exemplu:

astm bronsic;
dermatită;
helmintiază;
eczemă;
febra fânului

Important: donarea de sânge pentru determinarea imunoglobulinei E este recomandată și dacă dezvoltați o alergie la medicamente sau alimente. În plus, această analiză ajută la determinarea prezenței unor posibile boli ereditare la copiii ale căror rude suferă de alergii.

Este de remarcat: dacă rezultatul IgE indicat la adolescenți și copii este scăzut, cauzele acestui fenomen pot fi dezvoltarea unor tumori sau hipogammaglobulinemie, care se dezvoltă în organism chiar înainte de naștere.

Nivelul normal de imunoglobuline este:

la nou-născuți și copii până la 3 luni – 0-2 kE/l;
la 3-6 luni indicatorii sunt 3-10 kE/l;
până la 12 luni, valorile variază între 8-20 kE/l;
până la 5 ani indicatorul este de 10-50 kE/l;
la adolescenții sub 15 ani – 16-60 kE/l;
la adulți – 20-100 kE/l.

După cum am menționat mai sus, abaterile de la acești parametri indică tulburări grave în organism, de aceea este important să efectuați un test de sânge în timp util pentru a vă asigura propria sănătate.